Gelatina

De Wikipedia, la enciclopedia libre
Saltar a navegación Saltar a búsqueda

Gelatina en láminas (u hojas) para cocinar

La gelatina o gelatina (del latín : gelatus que significa "rígido" o "congelado") es un ingrediente alimenticio translúcido, incoloro y sin sabor, comúnmente derivado del colágeno extraído de partes del cuerpo de animales. Es quebradizo cuando está seco y gomoso cuando está húmedo. También puede denominarse colágeno hidrolizado, hidrolizado de colágeno, hidrolizado de gelatina, gelatina hidrolizada y péptidos de colágeno después de que se haya sometido a hidrólisis. Se usa comúnmente como agente gelificante en alimentos, bebidas, medicamentos, cápsulas de medicamentos y vitaminas , películas y papeles fotográficos y cosméticos.

Las sustancias que contienen gelatina o que funcionan de manera similar se denominan sustancias gelatinosas . La gelatina es una forma de colágeno hidrolizada irreversiblemente , en la que la hidrólisis reduce las fibrillas de proteínas en péptidos más pequeños ; Dependiendo de los métodos físicos y químicos de desnaturalización, el peso molecular de los péptidos cae dentro de un amplio rango. La gelatina se encuentra en los postres de gelatina , la mayoría de los dulces y malvaviscos , helados , salsas y yogures . [1]La gelatina para cocinar viene en forma de polvo, gránulos y láminas. Los tipos instantáneos se pueden agregar a los alimentos tal como están; otros deben sumergirse en agua de antemano.

Características [ editar ]

Propiedades [ editar ]

La gelatina es una mezcla de péptidos y proteínas producida por hidrólisis parcial del colágeno extraído de la piel, huesos y tejidos conectivos de animales como ganado domesticado, pollos, cerdos y peces. Durante la hidrólisis, los enlaces moleculares naturales entre las hebras de colágeno individuales se descomponen en una forma que se reorganiza más fácilmente. Su composición química es, en muchos aspectos, muy similar a la de su colágeno original. [2] Los grados fotográficos y farmacéuticos de gelatina generalmente se obtienen de huesos de ganado y piel de cerdo.

Composición de aminoácidos

La gelatina es casi insípida e inodoro con un aspecto incoloro o ligeramente amarillo. [3] [4] Es transparente y quebradizo, y puede presentarse en forma de hojas, escamas o polvo. [3] Los solventes polares como el agua caliente, el glicerol y el ácido acético pueden disolver la gelatina, pero es insoluble en solventes orgánicos como el alcohol. [3] La gelatina absorbe de 5 a 10 veces su peso en agua para formar un gel. [3] El gel formado por la gelatina se puede fundir por recalentamiento y tiene una viscosidad creciente bajo estrés ( tixotrópico ). [3] El punto de fusión superior de la gelatina está por debajo de la temperatura del cuerpo humano , un factor que es importante para la sensación en la boca.de alimentos elaborados con gelatina. [5] La viscosidad de la mezcla de gelatina y agua es mayor cuando la concentración de gelatina es alta y la mezcla se mantiene fría a aproximadamente 4 ° C (39 ° F). La gelatina comercial tendrá una fuerza de gel de alrededor de 90 a 300 gramos Bloom utilizando la prueba de Bloom de fuerza de gel. [6] La fuerza de la gelatina (pero no la viscosidad) disminuye si se somete a temperaturas superiores a 100 ° C (212 ° F) o si se mantiene a temperaturas cercanas a los 100 ° C durante un período de tiempo prolongado. [7] [8]

Dependiendo del origen de la gelatina, puede tener diferentes puntos de fusión y temperaturas de gelificación. Por ejemplo, la gelatina derivada de pescado tiene un punto de fusión y gelificación más bajo que la gelatina derivada de carne de res o cerdo. [9]

Composición [ editar ]

Cuando está seca, la gelatina consta de 98 a 99% de proteína, pero no es una proteína nutricionalmente completa, ya que le falta triptófano y es deficiente en isoleucina, treonina y metionina. [10] El contenido de aminoácidos del colágeno hidrolizado es el mismo que el del colágeno. El colágeno hidrolizado contiene 19 aminoácidos, predominantemente glicina (Gly) 26 a 34%, prolina (Pro) 10 a 18% e hidroxiprolina (Hyp) 7 a 15%, que juntos representan alrededor del 50% del contenido total de aminoácidos. [11] La glicina es responsable del empaquetado cerrado de las cadenas. La presencia de prolina restringe la conformación. Esto es importante para las propiedades de gelificación de la gelatina. [12]Otros aminoácidos que contribuyen en gran medida incluyen: alanina (Ala) 8-11%; arginina (Arg) 8–9%; ácido aspártico (Asp) 6–7%; y ácido glutámico (Glu) 10-12%. [11]

Investigación [ editar ]

Digestibilidad [ editar ]

La biodisponibilidad del colágeno hidrolizado en ratones se demostró en un estudio de 1999; administrado por vía oral 14 C colágeno hidrolizado se digirió y más de 90% es absorbido dentro de las 6 horas, con la acumulación medible en el cartílago y la piel . [13] Un estudio de 2005 en humanos encontró colágeno hidrolizado absorbido como pequeños péptidos en la sangre. [14]

Efectos en la piel [ editar ]

La ingestión de colágeno hidrolizado puede afectar la piel al aumentar la densidad de las fibrillas y los fibroblastos de colágeno , estimulando así la producción de colágeno. [15] Se ha sugerido, basándose en estudios in vitro y en ratones , que los péptidos de colágeno hidrolizados tienen propiedades quimiotácticas sobre los fibroblastos [16] o una influencia sobre el crecimiento de los fibroblastos. [17]

Efectos articulares y óseos [ editar ]

Algunos estudios clínicos informan que la ingestión oral de colágeno hidrolizado disminuye el dolor en las articulaciones, aquellas con los síntomas más severos muestran el mayor beneficio. [18] [19] Es probable que la acción beneficiosa se deba a la acumulación de colágeno hidrolizado en el cartílago [13] ya la producción estimulada de colágeno por los condrocitos , las células del cartílago. [20] Varios estudios han demostrado que una ingesta diaria de colágeno hidrolizado aumenta la densidad de masa ósea en ratas. [21] [22]

Sin embargo, otros ensayos clínicos han arrojado resultados mixtos. En 2011, el Panel de la Autoridad Europea de Seguridad Alimentaria sobre Productos Dietéticos, Nutrición y Alergias concluyó que "no se ha establecido una relación de causa y efecto entre el consumo de hidrolizado de colágeno y el mantenimiento de las articulaciones". [23] Otros cuatro estudios informaron beneficios sin efectos secundarios; sin embargo, los estudios no fueron extensos y todos recomendaron estudios controlados adicionales. [24] [25] [26] [27] Un estudio encontró que el colágeno oral solo mejoró los síntomas en una minoría de pacientes y notificó náuseas como efecto secundario. [28] Otro estudio informó que no hubo mejoría en la actividad de la enfermedad en pacientes con artritis reumatoide.[29] Otro estudio encontró que el tratamiento con colágeno en realidad puede causar una exacerbación de lossíntomasde la artritis reumatoide . [30] [31] [32]

Problemas de seguridad [ editar ]

El colágeno hidrolizado, como la gelatina, se elabora a partir de subproductos animales de la industria cárnica o, a veces, de cadáveres de animales extraídos y limpiados por mataderos , incluida la piel, los huesos y el tejido conectivo.

En 1997, la Administración de Drogas y Alimentos de los EE. UU . (FDA), con el apoyo del Comité Asesor de TSE ( encefalopatía espongiforme transmisible ), comenzó a monitorear el riesgo potencial de transmitir enfermedades animales, especialmente la encefalopatía espongiforme bovina (EEB), comúnmente conocida como enfermedad de las vacas locas . [33] Un estudio de la FDA de ese año declaró: "... pasos como el calor, el tratamiento alcalino y la filtración podrían ser efectivos para reducir el nivel de agentes contaminantes de las EET; sin embargo, la evidencia científica es insuficiente en este momento para demostrar que estos los tratamientos eliminarían eficazmente el agente infeccioso de la EEB si estuviera presente en el material de origen ". [34]El 18 de marzo de 2016, la FDA finalizó tres reglas finales provisionales emitidas anteriormente diseñadas para reducir aún más el riesgo potencial de EEB en los alimentos para humanos. [35] La regla final aclaró que "la gelatina no se considera un material de ganado prohibido si se fabrica utilizando los procesos industriales habituales especificados". [36]

El Comité Directivo Científico (SSC) de la Unión Europea en 2003 declaró que el riesgo asociado con la gelatina de hueso bovino es muy bajo o nulo. [37] [38]

En 2006, la Autoridad Europea de Seguridad Alimentaria declaró que se confirmó la opinión de la SSC, que el riesgo de EEB de la gelatina derivada de hueso era pequeño y que recomendó la eliminación de la solicitud de 2003 para excluir el cráneo, el cerebro y las vértebras de origen bovino más antiguas. de 12 meses desde el material utilizado en la fabricación de gelatina. [39]

Producción [ editar ]

[ cita requerida ]
Producción de gelatina por región geográfica [ cita requerida ]

La demanda mundial de gelatina fue de aproximadamente 620 000 toneladas (1400 × 10 6  libras) en 2019. [40] A escala comercial, la gelatina se elabora a partir de subproductos de las industrias de la carne y el cuero . La mayor parte de la gelatina se deriva de pieles de cerdo, huesos de cerdo y ganado, o pieles de ganado divididas. [41] La gelatina elaborada a partir de subproductos de pescado evita algunas de las objeciones religiosas al consumo de gelatina. [5]^Las materias primas se preparan mediante diferentes procesos de curado, ácidos y alcalinos que se emplean para extraer el hidrolizado de colágeno seco. Estos procesos pueden tardar varias semanas y las diferencias en dichos procesos tienen grandes efectos sobre las propiedades de los productos finales de gelatina.

La gelatina también se puede preparar en casa. Al hervir ciertos cortes cartilaginosos de carne o huesos, la gelatina se disuelve en el agua. Dependiendo de la concentración, el stock resultante (cuando se enfría) formará una gelatina o gel de forma natural. Este proceso se utiliza para aspic .

Si bien existen muchos procesos mediante los cuales el colágeno se puede convertir en gelatina, todos tienen varios factores en común. Los enlaces intermoleculares e intramoleculares que estabilizan el colágeno insoluble deben romperse, y también deben romperse los enlaces de hidrógeno que estabilizan la hélice del colágeno . [2] Los procesos de fabricación de la gelatina constan de varias etapas principales:

  1. Pretratamientos para preparar las materias primas para el paso principal de extracción y para eliminar impurezas que puedan tener efectos negativos sobre las propiedades fisicoquímicas del producto final de gelatina.
  2. Hidrólisis de colágeno en gelatina.
  3. Extracción de gelatina de la mezcla de hidrólisis, que generalmente se realiza con agua caliente o soluciones ácidas diluidas como un proceso de múltiples etapas.
  4. Los tratamientos de refinación y recuperación incluyen filtración, clarificación, evaporación, esterilización, secado, formación de surcos, trituración y tamizado para eliminar el agua de la solución de gelatina, mezclar la gelatina extraída y obtener un producto final triturado, mezclado y seco.

Pretratamientos [ editar ]

Si la materia prima utilizada en la producción de la gelatina se deriva de los huesos , se utilizan soluciones ácidas diluidas para eliminar el calcio y otras sales. Se puede usar agua caliente o varios solventes para reducir el contenido de grasa, que no debe exceder el 1% antes del paso principal de extracción. Si la materia prima consiste en cueros y pieles; la reducción de tamaño, el lavado, la eliminación del pelo de las pieles y el desengrasado son necesarios para preparar las pieles y cueros para la etapa de hidrólisis.

Hidrólisis [ editar ]

Después de la preparación de la materia prima, es decir, la eliminación de algunas de las impurezas como la grasa y las sales, el colágeno parcialmente purificado se convierte en gelatina mediante hidrólisis. La hidrólisis de colágeno se realiza mediante uno de tres métodos diferentes: hidrólisis ácida , alcalina e hidrólisis enzimática . El tratamiento con ácido es especialmente adecuado para materiales menos reticulados como el colágeno de piel de cerdo y normalmente requiere de 10 a 48 horas. El tratamiento con álcali es adecuado para colágeno más complejo como el que se encuentra en bovinos.se esconde y requiere más tiempo, normalmente varias semanas. El propósito del tratamiento con álcali es destruir ciertos enlaces cruzados químicos todavía presentes en el colágeno. Dentro de la industria de la gelatina, la gelatina obtenida a partir de materia prima tratada con ácido se ha denominado gelatina de tipo A y la gelatina obtenida a partir de materia prima tratada con álcali se denomina gelatina de tipo B. [42]

Se están produciendo avances para optimizar el rendimiento de gelatina mediante la hidrólisis enzimática del colágeno. El tiempo de tratamiento es más corto que el requerido para el tratamiento con álcali y da como resultado una conversión casi completa al producto puro. Las propiedades físicas del producto de gelatina final se consideran mejores. [43]

Extracción [ editar ]

La extracción se realiza con agua o soluciones ácidas a temperaturas adecuadas. Todos los procesos industriales se basan en valores de pH neutros o ácidos porque aunque los tratamientos con álcalis aceleran la conversión, también promueven los procesos de degradación. Las condiciones de extracción ácida se utilizan ampliamente en la industria, pero el grado de ácido varía con los diferentes procesos. Este paso de extracción es un proceso de múltiples etapas, y la temperatura de extracción generalmente aumenta en los pasos de extracción posteriores, lo que garantiza una degradación térmica mínima de la gelatina extraída.

Recuperación [ editar ]

Este proceso incluye varios pasos como filtración, evaporación, secado, trituración y tamizado. Estas operaciones dependen de la concentración y también dependen de la gelatina particular utilizada. Se debe evitar y minimizar la degradación de la gelatina, por lo que se utiliza la temperatura más baja posible para el proceso de recuperación. La mayoría de las recuperaciones son rápidas, y todos los procesos se realizan en varias etapas para evitar un deterioro extenso de la estructura del péptido. Una estructura de péptido deteriorada daría como resultado una baja resistencia del gel, lo que generalmente no se desea.

Usos [ editar ]

Historia temprana de las aplicaciones alimentarias [ editar ]

El primer uso de gelatina en alimentos está documentado en el siglo XV en la Gran Bretaña medieval , donde las pezuñas de ganado se hervían durante largos períodos de tiempo para producir un gel. Este proceso fue laborioso y lento, y se limitó principalmente a los hogares más ricos. [44] La primera patente inglesa registrada para la producción de gelatina se otorgó en 1754. [44] A fines del siglo XVII, el inventor francés Denis Papin había descubierto otro método de extracción de gelatina mediante la ebullición de huesos. [45] En 1812, el químico Jean-Pierre-Joseph d'Arcet (fr) experimentó más con el uso de ácido clorhídrico.para extraer gelatina de huesos, y luego con extracción a vapor, que resultó mucho más eficiente. El gobierno francés vio la gelatina como una fuente potencial de proteína barata y accesible para los pobres, particularmente en París. [46] Las aplicaciones alimentarias en Francia y los Estados Unidos durante el siglo XIX parecen haber establecido la versatilidad de la gelatina, incluido el origen de su popularidad en los Estados Unidos como Jell-O . [47] Desde mediados del siglo XIX, Charles y Rose Knox de Nueva York fabricaron y comercializaron gelatina en polvo, diversificando el atractivo y las aplicaciones de la gelatina. [48]

Usos culinarios [ editar ]

Huevos en aspic

Probablemente más conocido como agente gelificante en la cocina , se utilizan diferentes tipos y grados de gelatina en una amplia gama de productos alimenticios y no alimenticios. Ejemplos comunes de alimentos que contienen gelatina son postres de gelatina , bagatelas , áspic , malvaviscos , maíz dulce y dulces como Peeps , ositos de goma , bocadillos de frutas y gelatinas . [49] La gelatina se puede usar como estabilizador , espesante o texturizante en alimentos como yogur, queso crema y margarina.; también se utiliza en alimentos reducidos en grasa para simular la sensación en la boca de la grasa y crear volumen. También se utiliza en la producción de varios tipos de albóndigas de sopa chinas, específicamente las albóndigas de sopa de Shanghái, o xiaolongbao , así como el mantou de Shengjian , un tipo de bola de masa frita y al vapor. Los rellenos de ambos se elaboran combinando carne de cerdo molida con cubitos de gelatina, y en el proceso de cocción, la gelatina se derrite, creando un interior espeso con una pegajosidad gelatinosa característica.

La gelatina se utiliza para la clarificación de jugos, como el jugo de manzana, y del vinagre. [50]

La cola de pescado se obtiene de las vejigas natatorias de los peces. Se utiliza como clarificante para vino y cerveza. [51] Además de la gelatina de cuerno de ciervo, de cuernos de ciervo (de ahí el nombre "cuerno de ciervo"), la cola de pescado era una de las fuentes más antiguas de gelatina.

Cosméticos [ editar ]

En cosmética, el colágeno hidrolizado se puede encontrar en cremas tópicas, actuando como acondicionador de la textura del producto y como humectante. Los implantes de colágeno o rellenos dérmicos también se utilizan para abordar la aparición de arrugas, deficiencias de contorno y cicatrices de acné, entre otros. La Administración de Drogas y Alimentos de los EE. UU. Ha aprobado su uso e identifica células de vaca (bovinas) y humanas como las fuentes de estos rellenos. Según la FDA, los efectos deseados pueden durar de 3 a 4 meses, que es relativamente el período más breve en comparación con otros materiales utilizados para el mismo propósito. [52]

Otros usos técnicos [ editar ]

Cápsulas de gelatina
  • Ciertos equipos de iluminación profesional y teatral utilizan geles de color para cambiar el color del haz . Históricamente, estos se hacían con gelatina, de ahí el término gel de color.
  • Originalmente, la gelatina constituía la cubierta de todas las cápsulas de medicamentos y vitaminas para que fueran más fáciles de tragar. Si bien todavía lo hace, la hipromelosa es una alternativa vegetariana aceptable a la gelatina, pero su producción es más cara.
  • Algunos pegamentos para animales , como el pegamento para pieles, pueden ser gelatina sin refinar.
  • Se utiliza para contener cristales de haluro de plata en una emulsión en prácticamente todas las películas y papeles fotográficos . A pesar de un esfuerzo significativo, no se han encontrado sustitutos adecuados con la estabilidad y el bajo costo de la gelatina.
  • Utilizado como vehículo, recubrimiento o agente separador de otras sustancias, por ejemplo, hace que el β-caroteno sea soluble en agua, impartiendo así un color amarillo a cualquier refresco que contenga β-caroteno.
  • La gelatina balística se utiliza para probar y medir el rendimiento de las balas disparadas por armas de fuego .
  • La gelatina se utiliza como aglutinante en cabezas de fósforos [53] y papel de lija . [54]
  • Los cosméticos pueden contener una variante no gelificante de gelatina con el nombre de colágeno hidrolizado (hidrolizado).
  • La gelatina se utilizó por primera vez como encolado de superficies externas para el papel en 1337 y continuó como un agente de encolado dominante de todos los papeles europeos hasta mediados del siglo XIX. [55] En los tiempos modernos, se encuentra principalmente en papel de acuarela y ocasionalmente en papeles de impresión brillantes, papeles artísticos y naipes. Mantiene las arrugas en papel crepé .
  • Biotecnología : la gelatina también se utiliza en la síntesis de hidrogeles para aplicaciones de ingeniería de tejidos . [56] La gelatina también se usa como agente saturante en inmunoensayos y como recubrimiento. [57] El ensayo de degradación de gelatina permite visualizar y cuantificar la invasión a nivel subcelular en lugar de analizar el comportamiento invasivo de células completas, para el estudio de protuberancias celulares llamadas invadopodios y podosomas , que son estructuras protrusivas en las células cancerosas y juegan un papel importante en la célula. fijación y remodelación de la matriz extracelular (MEC). [58]

Restricciones dietéticas y sucedáneos de la gelatina [ editar ]

El consumo de gelatina de determinados animales puede estar prohibido por normas religiosas o tabúes culturales.

  • Las costumbres islámicas halal y judías kosher requieren gelatina de fuentes distintas a los cerdos, como el ganado (que ha sido sacrificado de acuerdo con las regulaciones religiosas) o el pescado (que se les permite consumir). Por otro lado, los jurisprudenciales islámicos han argumentado que el tratamiento químico "purifica" la gelatina lo suficiente como para ser siempre halal, un argumento más común en el campo de la medicina. [59] De manera similar, la gelatina en medicina es posiblemente permisible en el judaísmo, ya que no se usa como alimento. [60]
  • Los romaníes son cautelosos con los productos de gelatina que pueden haber sido elaborados a partir de caballos, ya que su cultura prohíbe el consumo de caballos . Algunas empresas especifican la fuente de gelatina utilizada. Casi ninguna gelatina industrial se deriva de caballo. [ cita requerida ]

Los veganos y vegetarianos no comen alimentos que contengan gelatina de origen animal. Asimismo, las costumbres sij , hindú y jainista pueden requerir alternativas de gelatina de fuentes distintas a los animales, ya que muchos hindúes, la mayoría de los jainistas y algunos sijs son vegetarianos. [ cita requerida ] Alternativas parciales a las gelatinas derivadas de animales incluyen los extractos de algas agar y carragenina , y los extractos de plantas pectina y konjac .

Ver también [ editar ]

  • Péptido de hibridación de colágeno : un péptido que puede unirse y teñir el colágeno desnaturalizado en los tejidos.

Referencias [ editar ]

  1. ^ Kodjo Boady Djagnya; Zhang Wang; Shiying Xu (2010). "Gelatina: una proteína valiosa para las industrias farmacéutica y alimentaria: revisión". Revisiones críticas en ciencia de los alimentos y nutrición . 41 (6): 481–92. doi : 10.1080 / 20014091091904 . PMID  11592686 . S2CID  37668312 .
  2. ^ a b Ward, AG; Tribunales, A. (1977). La ciencia y la tecnología de la gelatina . Nueva York: Academic Press. ISBN 978-0-12-735050-9.
  3. a b c d e Budavari, S. (1996). Merck Index, (12ª ed.) Whitehouse Station, Nueva Jersey: Merck.
  4. ^ Junta de alimentación y nutrición, Academia Nacional de Ciencias. (1996). Códice de productos químicos alimentarios, cuarta edición . Washington, DC: Prensa de la Academia Nacional.
  5. a b Francis, Frederick J., ed. (2000). "Gelatina" . Enciclopedia de ciencia y tecnología de los alimentos (2ª ed.). John Wiley e hijos. págs. 1183–88. ISBN 978-0471192558. Archivado desde el original el 29 de agosto de 2005.
  6. ^ Igoe, RS (1983). Diccionario de ingredientes alimentarios. Nueva York: Van Nostrand Reinhold.
  7. ^ 6 factores inesperados que pueden arruinar sus postres de gelatina | Serious Eats
  8. ^ La ciencia de la gelatina - FineCooking
  9. ^ "Revisión del panel de asesoramiento técnico de la Junta de estándares orgánicos nacionales: procesamiento de gelatina" (PDF) . omri.org . Archivado desde el original (PDF) el 27 de septiembre de 2007.
  10. ^ Potter, NN y JH Hotchkiss. (1998). Ciencias de la alimentación (5ª ed.) Gaithersburg, MD: Aspen.
  11. a b Poppe, J. (1997). Gelatina, en A. Imeson (ed.) Agentes espesantes y gelificantes para alimentos (2ª ed.) : 144–68. Londres: Blackie Académico y Profesional.
  12. ^ "Manual de gelatina" (PDF) . Archivado desde el original (PDF) el 16 de mayo de 2017 . Consultado el 27 de septiembre de 2017 .
  13. ^ a b Oesser, S .; Adam, M .; Babel, W .; Seifert, J. (1999). "La administración oral de hidrolizado de gelatina marcado con 14 C conduce a una acumulación de radiactividad en el cartílago de los ratones (C57 / BL)" . Revista de nutrición . 129 (10): 1891–95. doi : 10.1093 / jn / 129.10.1891 . PMID 10498764 . 
  14. ^ Iwai, K .; Hasegawa, T .; Taguchi, Y .; Morimatsu, F .; Sato, K .; Nakamura, Y .; Higashi, A .; Kido, Y .; Nakabo, Y .; Ohtsuki, K. (2005). "Identificación de péptidos de colágeno derivados de alimentos en sangre humana después de la ingestión oral de hidrolizados de gelatina". Revista de Química Agrícola y Alimentaria . 53 (16): 6531–36. doi : 10.1021 / jf050206p . PMID 16076145 . 
  15. Matsuda, N .; Koyama, Y .; Hosaka, Y .; Ueda, H .; Watanabe, T .; Araya, T .; Irie, S .; Takehana, K (2006). "Efectos de la ingestión de péptido de colágeno sobre fibrillas de colágeno y glicosaminoglicanos en la dermis" . Revista de Ciencias de la Nutrición y Vitamina . 52 (3): 211-15. doi : 10.3177 / jnsv.52.211 . PMID 16967766 . 
  16. ^ Postlethwaite, AE; Seyer, JM; Kang, AH (1978). "Atracción quimiotáctica de fibroblastos humanos a colágenos de tipo I, II y III y péptidos derivados del colágeno" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 75 (2): 871–75. Código Bibliográfico : 1978PNAS ... 75..871P . doi : 10.1073 / pnas.75.2.871 . PMC 411359 . PMID 204938 .  
  17. ^ Shigemura, Y .; K Iwai; F Morimatsu; T Iwamoto; T Mori; C Oda; T Taira; EY Park; Y Nakamura; K Sato (2009). "Efecto de prolil-hidroxiprolina (Pro-Hyp), un péptido de colágeno derivado de alimentos en sangre humana, sobre el crecimiento de fibroblastos de piel de ratón". Revista de Química Agrícola y Alimentaria . 57 (2): 444–49. doi : 10.1021 / jf802785h . PMID 19128041 . 
  18. ^ Moskowitz, R. (2000). "Papel del hidrolizado de colágeno en la enfermedad de los huesos y las articulaciones". Seminarios de Artritis y Reumatismo . 30 (2): 87–99. doi : 10.1053 / sarh.2000.9622 . PMID 11071580 . 
  19. Ruiz-Benito, P .; Camacho-Zambrano, MM; Carrillo-Arcentales, JN; Mestanza-Peralta, MA; Vallejo-Flores, CA; Vargas-López, SV; Villacis-Tamayo, RA; Zurita-Gavilanes, LA (2009). "Un ensayo controlado aleatorio sobre la eficacia y seguridad de un ingrediente alimentario, el hidrolizado de colágeno, para mejorar la comodidad de las articulaciones". Revista Internacional de Ciencias de la Alimentación y Nutrición . 12 : 1-15. doi : 10.1080 / 09637480802498820 . PMID 19212858 . S2CID 21412854 .  
  20. ^ Oesser, S .; Seifert, J. (2003). "Estimulación de la biosíntesis y secreción de colágeno tipo II en condrocitos bovinos cultivados con colágeno degradado". Investigación de células y tejidos . 311 (3): 393–99. doi : 10.1007 / s00441-003-0702-8 . PMID 12658447 . S2CID 206989610 .  
  21. ^ Nomura, Y .; Oohashi, K .; Watanabe, M. y Kasugai (2005). "Aumento de la densidad mineral ósea mediante la administración oral de gelatina de tiburón a ratas ovariectomizadas". Nutrición . 21 (11-12): 1120-26. doi : 10.1016 / j.nut.2005.03.007 . PMID 16308135 . 
  22. ^ Wu, J .; Fujioka, M .; Sugimoto, K .; Taza.; Ishimi, Y (2004). "Aumento de la eficacia de la administración oral de péptido de colágeno sobre el metabolismo óseo en ratas maduras y en crecimiento". Metabolismo óseo y mineral . 22 (6): 547–53. doi : 10.1007 / s00774-004-0522-2 . PMID 15490264 . S2CID 23345782 .  
  23. ^ Autoridad europea de seguridad alimentaria - Panel de la EFSA sobre productos dietéticos, nutrición y alergias. Dictamen científico sobre la justificación de una declaración de propiedades saludables relacionada con el hidrolizado de colágeno y el mantenimiento de las articulaciones de conformidad con el artículo 13, apartado 5, del Reglamento (CE) nº 1924/20061 . EFSA Journal 2011; 9 (7): 2291.
  24. ^ Barnett ML, Kremer JM, St Clair EW, Clegg DO, Furst D, Weisman M, Fletcher MJ, Chasan-Taber S, Finger E, Morales A, Le CH, Trentham DE (febrero de 1998). "Tratamiento de la artritis reumatoide con colágeno oral tipo II. Resultados de un ensayo multicéntrico, doble ciego, controlado con placebo" . Artritis Rheum . 41 (2): 290–97. doi : 10.1002 / 1529-0131 (199802) 41: 2 <290 :: AID-ART13> 3.0.CO; 2-R . PMID 9485087 . 
  25. ^ Ausar SF, Beltramo DM, Castagna LF, Quintana S, Silvera E, Kalayan G, Revigliono M, Landa CA, Bianco ID (mayo de 2001). "Tratamiento de la artritis reumatoide por administración oral de colágeno traqueal bovino tipo II". Rheumatol. Int . 20 (4): 138–44. doi : 10.1007 / s002960100099 . PMID 11411957 . S2CID 44609239 .  
  26. ^ Trentham DE, Dynesius-Trentham RA, Orav EJ, Combitchi D, Lorenzo C, Sewell KL, Hafler DA, Weiner HL (septiembre de 1993). "Efectos de la administración oral de colágeno tipo II sobre la artritis reumatoide". Ciencia . 261 (5129): 1727–30. Código Bibliográfico : 1993Sci ... 261.1727T . doi : 10.1126 / science.8378772 . PMID 8378772 . 
  27. ^ Bagchi D, Misner B, Bagchi M, Kothari SC, Downs BW, Fafard RD, Preuss HG (2002). "Efectos del colágeno tipo II sin desnaturalizar administrado por vía oral contra enfermedades inflamatorias artríticas: una exploración mecanicista". Int J Clin Pharmacol Res . 22 (3–4): 101–10. PMID 12837047 . 
  28. ^ Sieper J, Kary S, Sörensen H, Alten R, Eggens U, Hüge W, Hiepe F, Kühne A, Listing J, Ulbrich N, Braun J, Zink A, Mitchison NA (enero de 1996). "Tratamiento de colágeno tipo II oral en la artritis reumatoide temprana. Un ensayo aleatorizado, doble ciego, controlado con placebo" . Artritis Rheum . 39 (1): 41–51. doi : 10.1002 / art.1780390106 . PMID 8546737 . 
  29. ^ McKown KM, Carbone LD, Kaplan SB, Aelion JA, Lohr KM, Cremer MA, Bustillo J, Gonzalez M, Kaeley G, Steere EL, Somes GW, Myers LK, Seyer JM, Kang AH, Postlethwaite AE (junio de 1999). "Falta de eficacia del colágeno oral bovino tipo II añadido a la terapia existente en la artritis reumatoide" . Artritis Rheum . 42 (6): 1204–08. doi : 10.1002 / 1529-0131 (199906) 42: 6 <1204 :: AID-ANR17> 3.0.CO; 2-U . PMID 10366113 . 
  30. ^ Cazzola M, Antivalle M, Sarzi-Puttini P, Dell'Acqua D, Panni B, Caruso I (2000). "Colágeno oral tipo II en el tratamiento de la artritis reumatoide. Un estudio doble ciego controlado por placebo de seis meses". Clin. Exp. Rheumatol . 18 (5): 571–77. PMID 11072596 . 
  31. ^ Zdzieblik D, Oesser S, Gollhofer A, König D (junio de 2017). "Mejora de las molestias en las articulaciones de la rodilla relacionadas con la actividad tras la suplementación de péptidos de colágeno específicos" . Appl Physiol Nutr Metab . 42 (6): 588–95. doi : 10.1139 / apnm-2016-0390 . PMID 28177710 . 
  32. ^ "Búsqueda de ingredientes" . 26 de julio de 2004.
  33. ^ "Fecha de inicio de la reunión del Comité Asesor de Encefalopatías Espongiformes Transmisibles (CJDSAC) - 23-ABR-97" (PDF) . Archivado (PDF) desde el original el 4 de abril de 2017.
  34. ^ Administración de Drogas y Alimentos de Estados Unidos. "El abastecimiento y procesamiento de gelatina para reducir el riesgo potencial que representa la encefalopatía espongiforme bovina (EEB) en productos regulados por la FDA para uso humano" . Archivado desde el original el 21 de enero de 2017.
  35. ^ Administración de Alimentos y Medicamentos (18 de marzo de 2016). "Registro Federal: Uso de materiales derivados del ganado en alimentos y cosméticos para humanos" . Registro Federal, The Daily Journal of the United States Government . Archivado desde el original el 3 de junio de 2017 . Consultado el 24 de mayo de 2017 .
  36. ^ Administración de Drogas y Alimentos de Estados Unidos (17 de marzo de 2016). "FDA anuncia regla final sobre encefalopatía espongiforme bovina" . Archivado desde el original el 30 de abril de 2017 . Consultado el 24 de mayo de 2017 . Finalmente, la regla proporciona una definición de gelatina y aclara que la gelatina no se considera un material de ganado prohibido si se fabrica utilizando los procesos industriales habituales especificados. La gelatina nunca se consideró un material de ganado prohibido, pero la FDA nunca había definido específicamente la gelatina en IFR anteriores.
  37. ^ Comité directivo científico, Unión Europea (6-7 de marzo de 2003). "Opinión actualizada sobre la seguridad con respecto a los riesgos de EET de la gelatina derivada de huesos o pieles de rumiantes" (PDF) . Archivado desde el original (PDF) el 26 de octubre de 2012.
  38. ^ Fabricantes de gelatina de Europa (GME) (junio de 2003). "La eliminación e inactivación de la potencial infectividad de EET por los diferentes procesos de fabricación de gelatina" (PDF) . Archivado (PDF) desde el original el 14 de enero de 2012.
  39. ^ Panel científico sobre peligros biológicos de la Autoridad Europea de Seguridad Alimentaria (EFSA) (2006). "Evaluación cuantitativa del riesgo de EEB humano que representa la gelatina con respecto al riesgo de EEB residual" . Revista EFSA . 312 : 1–29. doi : 10.2903 / j.efsa.2006.312 .
  40. ^ "Tamaño del mercado de gelatina, análisis | Informe de tendencias de la industria, 2020-2027" . www.grandviewresearch.com . Consultado el 17 de octubre de 2020 .
  41. ^ "Base de datos de ingredientes de productos de salud natural: colágeno hidrolizado" . Gobierno de Canadá, Health Canada, Subdivisión de Productos Sanitarios y Alimentos, Dirección de Productos Naturales para la Salud. 12 de junio de 2013. Archivado desde el original el 12 de mayo de 2016 . Consultado el 9 de mayo de 2016 .
  42. ^ "Definición de proceso de tipo A y B" . Vyse Gelatin Company. 26 de octubre de 2009. Archivado desde el original el 1 de marzo de 2015 . Consultado el 16 de julio de 2014 .
  43. ^ Ahmad, Tanbir; Ismail, Amin; Ahmad, Siti Aqlima; Khalil, Khalilah A .; Kumar, Yogesh; Adeyemi, Kazeem D .; Sazili, Awis Q. (febrero de 2017). "Avances recientes sobre el papel de las variables del proceso que afectan el rendimiento y las características de la gelatina con especial referencia a la extracción enzimática: una revisión". Hidrocoloides alimentarios . 63 : 85–96. doi : 10.1016 / j.foodhyd.2016.08.007 .
  44. ^ a b "Gelatina" . Encyclopedia.com . 2016. Archivado desde el original el 17 de septiembre de 2016 . Consultado el 9 de septiembre de 2016 .
  45. ^ Viel, Claude; Fournier, Josette (2006). "Histoire des procédés d'extraction de la gélatine et débats des commissions académiques (XIXe siècle)" [Historia de los procesos de extracción de gelatina y debates de las comisiones académicas]. Revue d'Histoire de la Pharmacie (en francés). 54 (349): 7-28. doi : 10.3406 / pharm.2006.5939 . PMID 17152838 . Consultado el 2 de enero de 2020 . 
  46. ^ Davis, Jennifer J. (2013). Definición de autoridad culinaria: la transformación de la cocina en Francia, 1650-1830 . Prensa de la Universidad Estatal de Luisiana.
  47. ^ Wyman, Carolyn (2001). Jell-o: una biografía: la historia y el misterio del postre más famoso de Estados Unidos . Compañía Editorial Diane. ISBN 978-0756788544.
  48. ^ "Gelatina: fondo" . Encyclopedia.com . 2016. Archivado desde el original el 17 de septiembre de 2016 . Consultado el 9 de septiembre de 2016 .
  49. ^ Nene, Chhaya (9 de marzo de 2018). "Seis alimentos populares que no sabías que tenían gelatina" . Medio . Consultado el 13 de agosto de 2020 .
  50. ^ Instituto de revisión de materiales orgánicos para el programa orgánico nacional del USDA. (2002). "Gelatina: Procesamiento". Revisión del Panel Asesor Técnico de la Junta Nacional de Normas Orgánicas. https://www.ams.usda.gov/sites/default/files/media/Gelatin%20Fish%20TR%20Review.pdf
  51. ^ "Revisión del panel de asesoramiento técnico de la Junta de estándares orgánicos nacionales: procesamiento de gelatina" (PDF) . omri.org . Archivado desde el original (PDF) el 27 de septiembre de 2007.
  52. ^ Salud, Centro de dispositivos y radiología (13 de junio de 2019). "Rellenos dérmicos aprobados por el Centro de Dispositivos y Salud Radiológica" . FDA .
  53. ^ Finch, CA; Ramachandran, Srinivasa (1983). Matchmaking, ciencia, tecnología y manufactura . Ellis Horwood. pag. 141. ISBN 978-0853123156.
  54. ^ Packham, DE (2006). Manual de Adhesión . John Wiley e hijos. pag. 48. ISBN 978-0470014219.
  55. ^ Thurn, Jim. "Historia, química y efectos a largo plazo del tamaño de alumbre-colofonia en papel" . ischool.utexas.edu . Archivado desde el original el 25 de abril de 2012.
  56. ^ Rizwan, Muhammad; Peh, Gary SL; Ang, Heng-Pei; Lwin, Nyein Chan; Adnan, Khadijah; Mehta, Jodhbir S .; Tan, Wui Siew; Yim, Evelyn KF (1 de marzo de 2017). "Hidrogeles bioactivos reticulados secuencialmente como sustratos con nano patrones con rigidez y degradación personalizables para aplicaciones de ingeniería de tejidos corneales" . Biomateriales . 120 : 139–54. doi : 10.1016 / j.biomaterials.2016.12.026 . ISSN 0142-9612 . PMID 28061402 .  
  57. ^ http://europepmc.org/article/PAT/EP0709680 Patente EP19940919875 (1994) Partículas magnéticas con inmunoensayo de anuncio de gelificación utilizando el mismo
  58. ^ https://www.creative-proteomics.com/cell/services/gelatin-degradation-assay.htm Ensayo de degradación de gelatina por una empresa CRO
  59. ^ Gezairy HA (17 de julio de 2001). "(Carta modelo EDB.7 / 3 P6 / 61/3)" (PDF) . Organización Mundial de la Salud, Oficina Regional para el Mediterráneo Oriental . Consultado el 12 de mayo de 2009 .
  60. ^ Smith, MJ (noviembre de 2015). "Promoción de la confianza en las vacunas". Clínicas de Enfermedades Infecciosas de América del Norte (Revisión). 29 (4): 759–69. doi : 10.1016 / j.idc.2015.07.004 . PMID 26337737 . 

Enlaces externos [ editar ]

Medios relacionados con la gelatina en Wikimedia Commons